Allgemeines
Fibrinogen ist ein längliches Protein mit 340kD Molekulargewicht und zwei identischen Untereinheiten mit je drei Polypeptidketten (±, ² und ³). Die Gene, die für die ±-, ²- und ³-Ketten kodieren, liegen in einem 50 kb-Segment auf dem langen Arm von Chromosom 4. Durch Thrombin werden von je zwei der Peptidketten (±,²) kleine Bruchstücke, die Fibrinopeptide A und B, abgespalten, wodurch im Fibrinogenmolekül Bezirke freigelegt werden, die eine Aneinanderlagerung der entstandenen Fibrinmonomere zu Polymeren erlauben.
Ein bekannter Polymorphismus ist die Basensubstitution eines Guanin (G) durch Adenin (A) an Position -455 in der Promoterregion des ²-Gens (-455G/A-Polymorphismus). Dabei tritt das A-Allel mit einer Allelfrequenz von ungefähr 20% in der Bevölkerung deutlich seltener auf als das G-Allel. Homozygotie für das A-Allel verursacht konstant erhöhte Fibrinogenspiegel mit der Folge einer verstärkten Thrombozytenaggregation und damit einer gesteigerten Thromboseneigung. Demgemäss ist der Nachweis des A-Allels als ein nicht unerheblicher Risikofaktor für Apoplex, zerebrovaskuläre Komplikationen und koronare Gefäßkrankheiten, möglicherweise auch für rezidivierende Spontanaborte definiert.
Indikation
rezidivierende Thrombosen, Risikoabschätzung thrombotischer Ereignise bei bekannter Familienanamnese
Verwendung in
